Proteiinit

• Proteiinit ovat polypeptidejä, jotka koostuvat tavallisesti n. 100 - 1000 aminohaposta. Aminohappomolekyylit ovat liittyneet toisiinsa peptidisidoksilla.
  
  
• Proteiineissä esiintyviä erilaisia aminohappoja on vain 20 kappaletta, mutta aminohappojen määrän ja järjestyksen vaihtelusta syntyy lukematon määrä erilaisia proteiineja. Kaikki proteiinien aminohapot ovat -aminohappoja, joissa karboksyyli- aminoryhmä ovat kiinni samassa hiiliatomissa. Osan aminohapoista ihmisen elimistö pystyy valmistamaan itse, osa on saatava ravinnon proteiineista. Ruoansulatuksessa ravinnon proteiinit pilkkoutuvat (hydrolysoituvat) aminohapoiksi.
  
  
• Proteiinien rakenteessa on usein neljä tasoa, mutta aina tasoja on vähintään kolme.
  
  1. Proteiinen primaarirakenne on sen ketjun aminohappojärjestys. Esimerkiksi rakenne -gly-ala-gly-cys- (*).
  

  
  

  2. Sekundaarirakenne on polypeptidiketjun kolmiulotteinen rakenne, jossa ketju on joko kiertynyt serpentiinimäiseksi kierteeksi (-heliksiksi) tai poimuttunut (ß-säie). Sekundaarirakenne määräytyy aminohappojärjestyksen, siis primaarirakenteen perusteella: aminohapoissa on sivuryhmiä, joiden tilantarve ja vuorovaikutukset pakottavat yksinkertaiset C–C- ja C–N -sidokset kiertymään.
  

  		Kuvassa on yksi hemoglobiinin neljästä polypeptidiketjusta. Pieni levymäinen osa keskellä on hemi-ryhmä.
  Sekundaarirakenne		Tertiaarirakenne

  Sekundaarirakennetta pitävät koossa vetysidokset. Kuvassa kierre, johon on merkitty peptidisidosten NH- ja CO-ryhmien väliset vetysidokset. Serpentiinikierteessä vetysidoksia on tiheämmässä kuin poimuttuneessa säikeessä.

  Vetysidos voi muodostua paitsi peptidisidoksen NH- ja CO-ryhmien välille myös eräiden aminohappojen sivuryhmin väliin.	Van der Waalsin sidos poolittomien sivuryhmien välillä	Rikkisilta (disulfidisidos) syntyy vain kysteiini-osien väliin.	Ionivuorovaikutus aminohappojen sivuryhmien välillä

  3. Tertiaarirakenne on koko ketjun pakkautumisrakenne. Kierteiset ja laskostuneet ketjut muotoutuvat pallomaisiksi sykeröiksi tai kiertyvät pitkänomaisiksi kuiduiksi. Tertiaarirakenteen tukena ovat vetysidosten lisäksi aminohappojen sivuryhmien väliset rikkisillat, van der Waalsin sidokset ja ionivuorovaikutukset. Esimerkiksi lihaksen myosiini on muodoltaan kuitumainen kuten tukiproteiini kollageenikin. Veren albumiini ja hemoglobiini ovat pallomaisia.
  
  4. Proteiineilla on tavallisimmin vielä lisäksi kvaternaarinen rakennetaso. Kvaternaarirakenteessa kaksi tai useampia polypeptidiketjuja on sitoutunut yhteen erilaisin sidoksin. Esimerkiksi veren hemoglobiini on tällainen proteiini. Se koostuu kaikkiaan 574:stä aminohaposta, jotka ovat sijoittuneet neljään toisiinsa liittyneeseen vyyhteytyneeseen polypeptidiketjuun. Kunkin ketjun sisällä on lisäksi hemi-ryhmä, joka varsinaisesti toimii hapen kuljettajana.
  
  

  Kukin hemoglobiinin neljästä polypeptidiketjusta koostuu useasta alfa-kierteestä. Ketjut ovat sijoittuneet yhteen tetraedrisesti, joten molekyylin muoto on likimain pallo. Malliin hemi-ryhmä on merkitty harmaalla ja punaisella. Koot eivät anna täsmällistä kuvaa molekyylistä, koska ketjuista on mukana vain runkomalli (aminohappojen sivuryhmät eivät näy).

• Proteiinit ovat erittäin herkkiä ympäristön muutoksille, eli ne denaturoituvat helposti. Denaturoitumisessa rakennehäiriö ulottuu yleensä sekundaaritasolle saakka ja proteiini menettää biologisen aktiivisuutensa. Denaturoitumisen voivat aiheuttaa seuraavat tekijät:
  
  1. Kuumentaminen
  2. Ympäristön happamuuden muuttaminen
  3. Raskasmetallit ja niiden suolat, esimerkiksi lyijy (Pb), elohopea (Hg) tai kadmium (Cd)
  4. Orgaaniset liuottimet, esimerkiksi etanoli.
  
  
• Proteiinien rakenteen merkityksestä on saatu uutta tietoa 1990- luvulla puhjeneen "hullun lehmän tauti" - eli BSE-epidemian yhteydessä. Tautiin liittyy aivoihin kertyvien poikkeavien ns. prioniproteiinien esiintyminen. Prionit eroavat normaalisti elimistössä esiintyvistä proteiineista sekundaarirakenteeltaan. Tämän takia elimistö ei pysty hajottamaan niitä, joten ne kasautuvat mm. aivoihin aiheuttaen hyvin tuskallisen ja lamauttavan taudin. Lisää aiheesta (näiden sivujen ulkopuolelta, erillinen selainikkuna)